Los aminoácidos de cadena ramificada (BCAA) leucina, isoleucina y valina se encuentran entre los nueve aminoácidos esenciales para los seres humanos y representan el 35% de los aminoácidos esenciales en las proteínas musculares (1). En este artículo analizamos los efectos de la suplementación con leucina.

Se sabe que los BCAA pueden oxidarse en el músculo esquelético y el ejercicio físico aumenta la oxidación de los mismos (2).

Debido a esto, los BCAA están recibiendo una atención considerable como suplemento dietético potencialmente útil para las personas que realizan ejercicio o practican algún deporte.

En todo este proceso, la leucina tiene un papel especial como modulador del metabolismo proteico muscular (3).

Aquí resumimos los efectos de la suplementación con BCAA (como suplemento dietético) en relación con el ejercicio y la importancia de la leucina en este proceso.

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Los BCAA como suplemento en el deporte

El ejercicio físico aumenta el gasto de energía y promueve el catabolismo de proteínas y aminoácidos, de ahí que los aminoácidos ramificados (BCAA) se pueden oxidar en el músculo esquelético (4).

Debido a esto, los BCAA están recibiendo una atención considerable como suplementos dietéticos potencialmente útiles para las personas que realizan ejercicio físico y participan en deportes (6). Concretamente, la leucina tiene un puesto especial dentro los BCAA, porque promueve la síntesis proteica cuando se administra por vía oral (5).

Efecto de la suplementación con BCAA sobre el rendimiento muscular en el deporte y el ejercicio

McLean et al (7), analizaron los efectos de la suplementación con BCAA sobre el metabolismo proteico y el daño muscular inducido por el ejercicio.

Observaron que un suplemento oral de BCAA (77 mg/kg de peso corporal) consumido antes del ejercicio aumentó los niveles intracelulares y arteriales de BCAA durante el ejercicio y dio como resultado la inhibición de la degradación proteica durante el mismo.

También se observó, en otro estudio (8), que 12 gramos al día durante 2 semanas y 20 gramos adicionales antes y después de realizar un test de rendimiento físico, anuló el aumento de la actividad de la creatinkinasa sérica durante varios días.

Los mecanismos responsables de los efectos protectores de la suplementación con BCAA contra el daño muscular inducido por el ejercicio, pueden ser (6):

1. La estimulación de la síntesis de proteica por la ingesta de leucina.
2. La supresión de la degradación de las proteínas por el ejercicio.

Suplementación con Leucina y síntesis proteica

En un estudio clásico con ratas, el aumento de la concentración de leucina extracelular de 0,1 a 0,5 mM estimuló rápidamente la síntesis proteica y redujo la degradación de la misma.

También en humanos, las concentraciones plasmáticas de aminoácidos están correlacionadas con los cambios en la síntesis de proteica (9).

Numerosas investigaciones han demostrado que la suplementación con leucina estimula eficazmente la síntesis proteica en humanos (10-12).

Además, en hombres jóvenes sanos, Wilkinson et al. (13) observaron un aumento del 110% en la síntesis proteica del músculo esquelético después de una pequeña dosis oral (3.42 g) de leucina libre.

Curiosamente, los autores observaron una respuesta similar en el metabolismo de las proteínas musculares con 2,42 g del metabolito de leucina “β-hidroxi-b-metilbutirato” (HMB).

Por lo tanto, los mecanismos involucrados en el efecto regulador de la leucina sobre el metabolismo proteico pueden incluir:

1. Aumentar la disponibilidad de la propia leucina.
2. Aumentar la secreción de hormonas anabólicas como la insulina.
3. Modular directamente las vías de señalización anabólica en el músculo esquelético.
4. Efectos secundarios potenciales de metabolitos, tales como el HMB.

Leucina y degradación proteica

En hombres sanos, una dosis de suplementación con leucina de aproximadamente 0.14 g/kg de peso corporal ingerida durante un período de 7 h reduce la degradación proteica en un 35-40% (14).

En contraste con la síntesis proteica, la degradación de proteínas parece ser muy sensible a cambios pequeños en las concentraciones de insulina.

Solo se requiere un ligero aumento en la concentración de insulina para reducir al máximo la degradación proteica, que se puede lograr fácilmente con una pequeña comida (15).

Conclusiones sobre la suplementación con leucina

La oxidación de ácidos grasos durante el ejercicio parece estar asociada con mayores tasas de oxidación de BCAA, lo que sugiere que dichos ácidos grasos pueden ser reguladores de la oxidación de BCAA.

Debido a esto, la suplementación con BCAA antes y después del ejercicio ha sido muy investigada ya que provoca efectos beneficiosos para disminuir el daño muscular inducido por el ejercicio y promover la síntesis proteica.

Por último, la evidencia que apoya el papel central de la suplementación con leucina en la estimulación de la síntesis proteica es extensa. Por lo tanto, la importancia de mantener una ingesta suficiente de suplementación con leucina es indiscutible para promover un estado anabólico positivo.

Bibliografía

1. Harper, A. E., Miller, R. H. & Block, K. P. (1984) Branched-chain amino-acid metabolism. Rev. Nutr. 4: 409–454.
2. Rennie, M. J. (1996) Influence of exercise on protein and amino acid metabolism. In: Handbook of Physiology, Sect. 12: Exercise: Regulation and Integration of Multiple Systems (Rowell, L. B. & Shepherd, J. T., eds.), chapter 22, pp. 995–1035. American Physiological Society, Bethesda, MD.
3. Ham, D. J., Caldow, M. K., Lynch, G. S., & Koopman, R. (2014). Leucine as a treatment for muscle wasting: A critical review. Clinical Nutrition. 33: 937-945.
4. Kimball, S. R., Farrell, P. A. & Jefferson, L. S. (2002) Exercise effects on insulin signaling and action. Invited Review: role of insulin in translational control of protein synthesis in skeletal muscle by amino acids or exercise. Journal of Applied Physiology. 93: 1168–1180.
5. Harris, R. A., Howes, J. W., Popov, K. M., Zhao, Y., Shimomura, Y., Sato, J., Jaskiewicz, J. & Hurley, T. D. (1997) Studies on the regulation of the mitochondrial a-ketoacid dehydrogenase complexes and their kinases. Enzyme Regul. 37: 271–293.
6. Shimomura, Y., Murakami, T., Nakai, N., Nagasaki, M., Harris, R. A. (2004). Exercise Promotes BCAA Catabolism: Effects of BCAA Supplementation on Skeletal Muscle during Exercise. Journal Nutrition. 134: 1583S–1587S.
7. MacLean, D. A., Graham, T. E. & Saltin, B. (1994) Branched-chain amino acids augment ammonia metabolism while attenuating protein breakdown during exercise. American Journal of Physiology. 267: E1010–E1022.
8. Coombes, J. S. & McNaughton, L. R. (2000) Effects of branched-chain amino acid supplementation on serum creatine kinase and lactate dehydrogenase after prolonged exercise. The Journal of Sports Medicine & Physical Fitness. 40: 240–246.
9. Boh, J., Low, A., Wolfe, R. R., R, M. J. (2003). Human muscle protein synthesis is modulated by extracellular, not intramuscular amino acid availability: a doseeresponse study. Journal of Physiology. 552: 315e24.
10. Rieu, I., Balage, M., Sornet, C., Giraudet, C., Pujos, E., Grizard, J., et al. (2006). Leucine supplementation improves muscle protein synthesis in elderly men independently of hyperaminoacidaemia. Journal of Physiology. 575: 305e15.
11. Koopman, R., Verdijk, L. B., Beelen, M., Gorselink, M., Kruseman, A. N., Wagenmakers, A. J., et al. (2008). Co-ingestion of leucine with protein does not further augment post-exercise muscle protein synthesis rates in elderly men. Britain Journal of Nutrition. 99: 571e80.
12. Churchward-Venne, T. A., Breen, L., Di Donato, D. M., Hector, A. J., Mitchell, C. J., Moore, D. R, et al. (2014). Leucine supplementation of a low-protein mixed macronutrient beverage enhances myofibrillar protein synthesis in young men: a double-blind, randomized trial. American Journal of Clinical Nutrition. 99: 276e86.
13. Wilkinson, D.J., Hossain, T., Hill, D. S., Phillips, B. E., Crossland, H., Williams, J., et al. (2013). Effects of leucine and its metabolite b-hydroxy-b-methylbutyrate on human skeletal muscle protein metabolism. Journal of Physiology. 591: 2911e23.
14. Nair, K.S., Schwartz, R.G., & Welle, S. (1992). Leucine as a regulator of whole body and skeletal muscle protein metabolism in humans. American Journal of Physiology. 263: E928e34.
15. Rennie, M. J. (2009). Anabolic resistance: the effects of aging, sexual dimorphism, and immobilization on human muscle protein turnover. Applied Physiology Nutrition & Metabolism. 34: 377e81.